Актиновые филаменты и актиновый цитоскелет клетки

Обновлено: 23.04.2024

Движение клеток лежит в основе таких процессов, как эмбриональное развитие, иммунный ответ, регенерация и заживление ран. Потеря контроля над подвижностью часто сопровождает развитие онкологических заболеваний. Приобретая способность двигаться и теряя контакты с окружающими клетками, раковые клетки могут мигрировать из места возникновения опухоли и давать начало метастазам. В связи с этим существует глубокий интерес в изучении клеточных механизмов, лежащих в основе миграции клеток. В недавнем прошлом основная часть исследований подвижности клеток была посвящена таким вопросам, как динамические преобразования цитоскелета, взаимодействие клетки с матриксом, связь экстраклеточных стимулов с динамикой цитоскелета. Число работ, посвященных изучению вклада ионных механизмов клеточной сигнализации в структуру подвижности клеток, было совсем незначительным. Однако публикации последних лет дают основания полагать, что ионные каналы являются обязательными участниками в механизмах движения клеток. В то же время самые разные аспекты ионной сигнализации во многих клетках модулируются взаимодействием канальных белков с цитоскелетом. Предлагаемый проект направлен на изучение роли ионных каналов плазматической мембраны в функционировании миграционной машины клеток.

Аннотация к отчету по результатам реализации проекта:

Интерес к изучению подвижности клеток продолжает оставаться чрезвычайно высоким. Среди клеточных механизмов, лежащих в основе миграции клеток, ведущая роль приписывается цитоскелету. В то же время известно, что цитоскелет непосредственно или косвенно взаимодействует со многими компонентами системы транспорта ионов через плазматическую мембрану клетки. Наиболее значимые результаты, полученные нами в ходе выполнения проекта, указывают на важную роль динамического ремоделирования актинового цитоскелета актин-связывающими белками и участие в этом процессе канальных белков. При исследовании действия фармакологических агентов, которые, связываясь с различными участками комплекса актин-связывающих белков Arp2/3, подавляют его способность к ветвлению сети, образованной актином, было показано, что обработка клеток такими препаратами ведёт к существенной реорганизации актиновых филаментов, к сокращению числа ламеллоподий и к значительному изменению подвижности клеток. С использованием различных эпителиальных клеток почечного происхождения было проведено исследование вклада других актин-связывающих белков в процессы реорганизации сети микрофиламентов, регуляции ионных каналов и клеточной подвижности. Исследована роль актин-связывающего белка MIM (Missing-In-Metastasis). Было показано, что MIM колокализуется с кортактином и комплексом Arp2/3, опосредуя сборку актиновых филаментов и модулируя взаимодействие между цитоскелетом и плазматической мембраной. В ходе работы было установлено, что MIM вовлечен в функционирование мульти-белкового комплекса, отвечающего за регуляцию активности эпителиальных натриевых каналов (ENaC) перестройками актина и за подвижность клеток. В экспериментах с использованием специфических блокаторов ионных каналов было продемонстрировано непосредственное влиянии канальных белков ENaC на миграцию клеток. По-видимому, цитоскелет может выступать как в качестве модулятора, так и управляемого исполнительного элемента функции каналов этого семейства. Проведенные в ходе выполнения проекта эксперименты и анализ имеющейся информации по этому вопросу дают основания полагать, что взаимоотношения между канальными белками, цитоскелетом и плазматической мембраной, в том числе касающиеся механизмов, обеспечивающих подвижность клетки, требуют дальнейшего внимательного исследования. В этой связи выполненный нами проект, ориентированный на изучение влияния ионных каналов на клеточную подвижность в рамках сложных молекулярных комплексов, включающих в себя актиновые филаменты, актин-связывающие и канальные белки, представляется весьма актуальными и приоритетным.

Актиновые филаменты и актиновый цитоскелет клетки

«МЕХАНИЗМЫ КЛЕТОЧНОЙ ПОДВИЖНОСТИ»

преподаватель - д.б.н., профессор Е.А. Смирнова

Цитоскелет. Компоненты цитоскелета – микротрубочки, актиновые филаменты (микрофиламенты), промежуточные филаменты. Общие принципы формирования и функции.

Микротрубочки. Мономеры α и β тубулина. Гетеродимер α и β тубулина как субъединица для сборки полимера. Изоформы тубулина. Посттрансляционные модификации тубулина. Разнообразие семейства тубулинов. Строение микротрубочки, образование протофиламентов, листков и цилиндрических структур. Полярность микротрубочек. Динамическое равновесие между тубулином и микротрубочками. Динамика полимеризации тубулина, участие ГТФ в этом процессе. Регуляция динамического состояния микротрубочек in vitro и in vivo. Динамическая нестабильность и тредмиллинг. Взаимодействие тубулина с антимикротрубочковыми веществами (колхицином, нокодазолом, винбластином и паклитакселем/таксолом). Локализация микротрубочек в различных типах клеток (фибробласты, эпителий, нервные клетки, мышечные клетки). Белки, ассоциированные с микротрубочками (MAP). Структурные/поверхностные МАР, белки связанные с концами микротрубочек (катастрофины, +TIP белки, -TIP белки), разрезающие белки, моторные белки микротрубочек. Стабилизирующие и дестабилизирующие белки семейства МАР. Роль белков семейства MAP в регуляции динамического состояния и функциях микротрубочек. Моторные белки микротрубочек. Белки семейства кинезинов. Разнообразие суперсемейства кинезинов. Строение молекулы классического кинезина. Структурные и функциональные домены тяжелых цепей кинезина. Направленность кинезин-зависимого транспорта. Плюс и минус-конец ориентированные кинезины. Механохимический цикл кинезина, активация его АТФ-азной активности микротрубочками. Понятие процессивности кинезин-зависимого транспорта. Роль кинезинов во внутриклеточном транспорте. Белки семейства динеинов. Флагеллярный и цитоплазматический динеин, строение динеинового комплекса. Структурные и функциональные домены динеина. Роль динеина в движении ресничек и жгутиков. Цитоплазматический динеин, прикрепление к микротрубочкам и карго, механохимический цикл динеина. Строение динактинового комплекса, его взаимодействие с динеином. Локализация динеина и динактинового комплекса в клетках. Внутриклеточный транспорт, зависимый от динеина.

Центросома и ЦОМТ, типы ЦОМТ. Строение центросомы в клетках животных, ее динамика в клеточном цикле. Роль центросомы в инициации сборки микротрубочек и организации микротрубочек в цитоплазме. γ тубулин, γ-TURC, γ-TUSC, их роль в инициации сборки микротрубочек. Рекрутирование γ-TURC в центросому, механизмы и белковые комплексы, участвующие в этом процессе. Заякоривание микротрубочек в центросоме. Другие белки-нуклеаторы микротрубочек. Заякоривание микротрубочек в центросоме. Строение центросомы: центриоли и перицентриолярный материал. Структура и белковый состав центриолей. Материнская и дочерняя центриоли: сходства, отличия, функции. Образование центриолей – матричная модель и формирование de novo. Механизмы формирования процетриолей, контроль роста и удлинения. Белки перицентриолярного материала и их функции. Центриолярный и центросомный циклы. Цикл дупликации центросомы. Поведение центросомы при изменении формы клеток и при движении клеток. Центриоль как базальное тело жгутика и реснички. Роль в формировании аксонемы. Строение и функции аксонемы реснички и жгутика. Нецентросомные центры организации микротрубочек. Роль центросомы и центриолей в клетке. Патология митоза, связанные с нарушением центросомального/центриолярного циклов. Аппарат Гольджи как ЦОМТ.

Актиновые микрофиламенты. Строение молекулы/мономера актина. Изоформы актина, их экспрессия в различных типах клеток. Полимеризация актина in vitro, G- и F-актин. Строение актинового филамента, полярность и ее определение с помощью декорирования миозиновыми головками. Динамика полимеризации актина, динамическое равновесие G- и F-актина, участие АТФ в этом процессе. Взаимодействие актина с фаллоидином, цитохалазинами и латрункулином и применение этих веществ в экспериментальных исследованиях. Нуклеация актиновых филаментов в клетках. Белки-нуклеаторы Arp2/3, формины, spire и другие. Формирование сети микрофиламентов при участии Arp2/3 и пучков микрофиламентов при участии форминов. Классы актин-связывающих белков, их роль в регуляции динамики микрофиламентов. Белки, связывающиеся с G-актином – тимозин, профилин. Белки, связывающиеся с F-актином. ADF/кофилин как универсальный регулятор деполимеризации актина, его роль в обеспечении клеточной подвижности. Кэпирующие белки и их влияние на полимеризацию актина. Разрезающие белки и их взаимодействие с актином. Белки образующие поперечные связи между актиновыми филаментами (пучкующие и образующие сети) - филамин, фимбрин, α– актинин, спектрин.

Актин в клеточном морфогенезе. Локализация актина в культивируемых клетках и в клетках организма in situ: стресс-фибриллы и клеточный кортекс. Функции кортикальной сети актина и стресс-фибрилл. Ламелоподии, филоподии. Расположение актиновых филаментов и регуляция их полимеризации на переднем крае движущихся по субстрату фибробластов и кератоцитов. Роль Arp2/3 и кофилина. Роль белков семейства RhoGTP в формировании пучков и сетей актиновых филаментов. Расположение актиновых филаментов в микроворсинках, роль виллина, фимбрина и белка CapZ в образовании микроворсинок. Взаимодействие актиновых филаментов с плазмалеммой. Фокальный контакт, его строение. Специфические белки фокальных контактов: винкулин, таллин и другие. Опосредованное интегринами взаимодействие пучков актиновых филаментов и межклеточного матрикса в зоне фокального контакта. Взаимодействие стресс - фибрилл с межклеточными контактами эпителиоцитов. Суперсемейство миозинов. Разнообразие и общие свойства миозинов. Сходства и отличия с кинезинами и динеинами. Структура разных молекул миозина и миозина II. Структурные и функциональные домены тяжелых цепей миозина. Механохимический цикл миозина. Скорость движения различных миозинов по актину. Локализация различных типов миозинов в немышечных клетках. Миозин I, его взаимодействие с мембранами и роль в образовании микроворсинок. Миозин V и его роль в движении клеточных органелл. Образование биполярных пучков миозина II in vitro и в немышечных клетках in vivo, строение этих пучков. Роль миозина II в движении клеток по субстрату. Расположение миозина II в стресс - фибриллах и функции стресс-фибрилл. Перестройки актомиозиновой системы при распластывании клеток по субстрату, движении и при делении клеток.

Промежуточные филаменты. Свойства промежуточных филаментов, их отличия от микротрубочек и актиновых филаментов. Экспрессия разных белков промежуточных филаментов в клетках и тканях. Молекулярная организация промежуточных филаментов. Структура палочковидного мономера промежуточных филаментов. Механизм сборки промежуточных филаментов из октамерных субъединиц (ULF). Динамика промежуточных филаментов в клетках. Классы промежуточных филаментов. Кератины I и II типа, группа белков III типа (виментин, GFAP, десмин), IV типа (нейрофиламенты), белки ламины. Строение ядерной ламины. Заболевания, связанные с нарушением структуры ламинов (ламинопатии). Нестандартный тип промежуточных филаментов. Белки промежуточных филаментов как маркеры типа клеток. Локализация промежуточных филаментов в клетках. Взаимодействие различных белков промежуточных филаментов при их совместной экспрессии в клетках. Белки IFAP (белки связанные с промежуточными филаментами) и их роль в организации сети промежуточных филаментов, и связи с другими элементами цитоскелета. Заболевания, связанные с дефектами промежуточных филаментов. Система промежуточных филаментов как интегратор клеточной и тканевой архитектуры.

Актиновые филаменты и актиновый цитоскелет клетки

Организация клетки. Цитоскелет

Цитоплазма эукариотических клеток пронизана трехмерной сеткой из белковых нитей (филаментов), называемой цитоскелетом. В зависимости от диаметра филаменты разделяются на три группы: микрофиламенты (6-8 нм), промежуточные волокна (около 10 нм) и микротрубочки (около 25 нм). Все эти волокна представляют собой полимеры, состоящие из субъединиц особых глобулярных белков.

Микрофиламенты (актиновые нити) состоят из актина — белка, наиболее распространенного в эукариотических клетках. Актин может существовать в виде мономера ( G-актин , «глобулярный актин») или полимера ( F-актин , «фибриллярный актин»). G-актин — асимметричный глобулярный белок (42 кДа), состоящий из двух доменов. По мере повышения ионной силы G-актин обратимо агрегирует, образуя линейный скрученный в спираль полимер, F-актин. Молекула G-актина несет прочно связанную молекулу АТФ (АТР), которая при переходе в F-актин, медленно гидролизуется до АДФ (ADP), т.е. F-актин проявляет свойства АТФ-азы.

При полимеризации G-актина в F-актин ориентация всех мономеров одинакова, поэтому F-актин обладает полярностью . Волокна F-актина имеют два разноименно заряженных конца — (+) и (-), которые полимеризуются с различной скоростью. Эти концы не стабилизированы специальными белками (как, например, в мышечных клетках), и при критической концентрации G-актина (+)-конец будет удлиняться, а (-)-конец укорачиваться. В условиях эксперимента этот процесс может быть ингибирован токсинами грибов. Например, фаллоидин (яд бледной поганки) связывается с (-)-концом и ингибирует деполимеризацию, в то время как цитохалазин (токсин из плесневых грибов, обладающий свойством цитостатика) присоединяется к (+)-концу, блокируя полимеризацию.

Актинассоциированные белки. В цитоплазме клеток имеются более 50 различных типов белков, которые специфически взаимодействуют с G-актином и F-актином. Эти белки выполняют различные функции: регулируют объем G-актинового пула (профилин), оказывают влияние на скорость полимеризации G-актина (виллин), стабилизируют концы нитей F-актина (фрагин, β-актинин) , сшивают филаменты друг с другом или с другими компонентами (как, например, виллин, α-актинин, спектрин, MARCKS) или разрушают двойную спираль F-актина (гельзолин) . Активность этих белков регулируется ионами Са 2+ и протеинкиназами.

Б. Белки промежуточных волокон

Структурными элементами промежуточных волокон являются белки, принадлежащие к пяти родственным семействам и проявляющие высокую степень клеточной специфичности. Типичными представителями этих белков являются цитокератины, десмин, виментин, кислый фибриллярный глиапротеин [КФГП (GFAP)] и нейрофиламент . Все эти белки имеют в центральной части базовую стержневую структуру, которая носит название суперспирализованной α-спирали (см. кератин, с. 76). Такие димеры ассоциируют антипараллельно, образуя тетрамер. Агрегация тетрамеров по принципу "голова к голове" дает протофиламент . Восемь протофиламентов образуют промежуточное волокно.

В отличие от микрофиламентов и микротрубочек свободные мономеры промежуточных волокон едва ли встречаются в цитоплазме. Их полимеризация ведет к образованию устойчивых неполярных полимерных молекул.

Микротрубочки построены из глобулярного белка тубулина , представляющего собой димер α- и β-субъединиц (53 и 55 кДа). α, β- Гетеродимеры образуют линейные цепочки, называемые протофиламентами. 13 протофиламентов образуют циклический комплекс. Затем кольца полимеризуются в длинную трубку. Как и микрофиламенты, микротрубочки представляют собой динамические полярные структуры с (+)- и (-)-концами. (-)-Конец стабилизирован за счет связывания с центросомой (центр организации микротрубочек), в то время как для (+)-конца характерна динамическая нестабильность. Он может либо медленно расти, либо быстро укорачиваться. Тубулиновые мономеры связывают ГТФ (GTP), который медленно гидролизуется и ГДФ (GTP). С микротрубочками ассоциируют два вида белков: структурные белки (MAP от англ. microtubuls-associated proteins) и белки-транслокаторы.

Актиновые филаменты и актиновый цитоскелет клетки

• Подвижность является фундаментальным и необходимым свойством всех эукариотических клеток

• Актиновые филаменты образуют много различных клеточных струтур

• Белки, связанные с актиновым цитоскелетом, способны развивать усилия, обеспечивающие подвижность клеток

• Актиновый цитоскелет представляет собой динамическую структуру и перестраивается в ответ на сигналы, поступающие из клетки или из окружающей среды

• При полимеризации актина генерируются усилия, которые вызывают удлинение клеточных выростов и обеспечивают подвижность некоторых органелл

Внутренний цитоскелет, состоящий из микротрубочек, актиновых филаментов (также называемых микрофиламентами) и промежуточных филаментов, обеспечивает клетке механическую прочность и помогает ей поддерживать определенную форму.

Наряду с этим, цитоскелет представляет собой опорную структуру, позволяющую клетке осуществлять контроль за передвижением, изменением формы и перестройкой внутренних элементов. Движения, которые совершаются при участии цитоскелета, обеспечивают клеточную подвижность.

Для осуществления многих клеточных функций необходимо согласованное действие двух или трех структур цитоскелета, состоящих из филаментов. Однако актиновые филаменты играют ведущую роль в реализации многих клеточных функций, например в цитокинезе, фагоцитозе и мышечном сокращении.

Белок актин полимеризуется с образованием длинных фибриллярных филаментов, диаметр которых достигает 8 нм. Эти филаменты могут сшиваться другими белками, образуя разнообразные клеточные структуры. На рисунке ниже представлены некоторые структуры, основным компонентом которых служит актиновый цитоскелет.

К их числу относятся кишечные микроворсинки, стереоцилии сенсорного эпителия, стресс-фибриллы прикрепленных клеток, конус роста нейронов, выросты (ламеллоподии и филоподии) на границе подвижных клеток, и тонкие филаменты клеток мышц. Почти все структуры, построенные на основе актина, являются динамичными и способны к перестройке в ответ на внутренние или внешние сигналы.

Актиновый цитоскелет генерирует силу и осуществляет движение клеток двумя путями: за счет полимеризации актиновых мономеров в филаменты и взаимодействия с миозиновыми моторами. Последние связываются с актиновыми филаментами латерально и генерируют усилия и движение за счет энергии гидролиза АТФ.

При этом движение может совершаться по отношению к актиновому филаменту, как, например, при мышечном сокращении и транспорте везикул. Например, сила, которая генерируется за счет полимеризации актина, используется для выталкивания вперед плазматической мембраны при движении клетки. Во многих процессах, например при мышечном сокращении, актин и миозин функционируют совместно.

В дальнейших статьях мы рассмотрим механизм подвижности клеток эукариот, связанный с актомиозиновым комплексом. Многие закономерности подвижности клеток удалось выяснить при проведении биохимических экспериментов с использованием очищенных белков и клеточных компонентов. На основании этих экспериментов можно смоделировать более сложные движения клеток.

Поэтому в первую очередь мы охарактеризуем молекулярные свойства актинового цитоскелета (строение, сборку и разборку филаментов и белков, регулирующих динамику актина в клетке). Затем мы обсудим актин и связанные с ним белки в связи с их функционированием в клетке. Актиновый цитоскелет играет критическую роль почти в каждом клеточном процессе; в дальнейших статьях мы рассмотрим двигательную активность, связанную со сборкой актиновых филаментов, а также с сокращением актомиозинового комплекса, и вопросы транспорта с его участием. Мы также приводим ссылки на другие статьи на сайте, в которых обсуждается значимость актинового цитоскелета в жизнедеятельности клетки и его динамика.

Актиновые филаменты образуют кишечные микроворсинки, стереоцилии внутреннего уха,
ламеллоподии, филоподии, конус роста нейронов, стресс-фибриллы и саркомеры.

Редактор: Искандер Милевски. Дата обновления публикации: 18.3.2021

Элементы цитоскелета: строение и функции

Представим себе какой-нибудь привычный организм, да хоть себя любимого. Опору и поддержку нашему телу обеспечивает скелет – совокупность твердых элементов. К нему же крепятся все наши внутренние органы. Подвижность всей этой системы обеспечивают сократимые волокна – мышцы. Таким образом, скелет выполняет опорную функцию, а мышцы – локомоторную. Обе эти функции необходимы живой системе. А как с эти дела обстоят у отдельно взятых клеток? Сейчас разберемся.

Для начала, стоит оговориться, что мы будем касаться только клеток эукариотических. У них опорные и локомоторные функции выполняет один и тот же комплекс органоидов. Называется он цитоскелетом. Что же в нем есть и с чем его есть?

Общие сведения

Цитоскелет включает в себя три типа элементов: микрофиламенты («филамент» - нить), промежуточные филаменты и микротрубочки (рис. 1). В наших дальнейших рассуждениях упор будет сделан на три основных аспекта: из чего обсуждаемое образование состоит, как устроено и как работает. Сразу стоит сказать, что все элементы цитоскелета состоят из белка. А вот из какого (вернее, каких) – другой вопрос. Итак, поехали.

Микрофиламенты

Это самые тонкие из элементов цитоскелета. Состоят они из белка актина и представляют собою сеть из двух переплетенных спиралей. Это только звучит страшно, честное слово! Посмотрим на то, как они строятся. Актин изначально существует в виде отдельных белковых глобул, это так называемый G-актин (он же глобулярный). При связывании с АТФ такие глобулы начинают активно полимеризовываться, образуя нити F-актина (фибриллярного). Потом две такие нити переплетаются, а из получившихся филаментов строится сеть (рис. 2). Такая сеть пронизывает всю цитоплазму клетки и служит выполняет ряд важных функций.

Но прежде чем начать разговор про них, следует сказать, что микрофиламенты динамически нестабильны. Это значит, что с обоих концов они одновременно и растут, и разрушаются – т.е. глобулы актина как встраиваются в филамент, так и выходят из него. Скорость сборки/разборки регулируется множеством белков, садящихся на концы, но одна закономерность прослеживается четко: у актинового филамента всегда есть растущий конец (т.е. обычно туда глобул встраивается больше, чем уходит) – его называют плюс-концом; и конец , на котором все происходит наоборот (то есть обычно больше глобу уходит) – он называется минус-концом. Такое состояние динамической нестабильности (микрофиламент как бы передвигается, т.к. растет с одного конца и разбирается с другой) элементов цитоскелета биологи зовут тредмиллингом (рис. 3).

Теперь наконец поговорим о функциях микрофиламентов. Прежде всего, они выполняют функцию опорную, участвуют в поддержании формы клетки. Не будь их, любая достаточно крупная клетка неизбежно бы растекалась в «кляксу». Кроме того, микрофиламенты осуществляют золь-гель переход цитоплазмы.

Золь и гель – это коллоидные растворы. Чтобы не вдаваться в химию: представьте себе кисель и желе. Вот первое – золь, а второе – гель. Золь жидкий, гель твердый. Для простоты запоминания предлагаю стишок из прошлого века: «Ах бедный, бедный наш кисель! Ты перешел из золя в гель! Вчера ты был гомогенат, сегодня ты коагулянт…» Мы с Вами тех киселей уже, слава Богу, не застали…

Но вернемся к нашим микрофиламентам. Следующая важная их функция – это участие в движении органоидов, везикул и прочего внутри клетки. Происходит оно следующим образом: молекулярные моторы (белки, способные изменять свою конформацию в результате связывания и гидролиза нуклеотид-три-фосфатов, в случае микрофиламентов — миозины) «тащат» свою ношу по филаменту как по рельсам (рис.4). На движении же, кстати, миозина вдоль актиновых филаментов работает мышечное сокращение.

И, наконец, микрофиламенты участвуют из изменении формы клеток (происходит это за счет перестройки актиновой сети) и, как крайнее его проявление, в образовании ложноножек.

Подводя итог, можно сказать, что микрофиламенты есть практически в любой эукариотической клетке, и без них клетка быть не может. Поэтому «в среднем по больнице» актин является самым частовстречаемым в клетке белком.

Промежуточные филаменты

С ними все гораздо менее интересно и разнообразно. Промежуточные филаменты – это жесткие фибриллярные белки с небольшими вставками глобулярных. Функция у них одна-единственная: обеспечение механической прочности. Эти ребята свою форму практически не меняют, именно они образуют жесткий «каркас» в клетке. Однако, что интересно, в разных типах тканей животных промежуточные филаменты построены из разных белков. В эпителиях это кератины, в соединительной ткани виментины, в мышцах десмин, а в нервной ткани – белки нейрофиламентов. К тому же промежуточные филаменты выстилают ядра клеток изнутри, образуя ядерную ламину – они построены из белков ламинов.

Тут закономерность просто и понятна: чем жестче должен быть клеточный слой, тем больше в клетках промежуточных филаментов. Крайним вариантом тут можно считать ороговеващий эпидермис, клетки верхних слоев которого полностью забиты кератином (они, разумеется, уже мертвые). Кроме того, интересно отметить, что у Высших растений промежуточных филаментов, как таковых, нет вообще.

Микротрубочки

Микротрубочки – это самые толстые и, пожалуй, самые сложноустроенные из элементов цитоскелета. Состоят они из белка тубулина. Тубулин, как и актин, изначально глобулярный. Один мономер тубулина состоит из двух частей: альфа- и бета-субъединиц. При построении микротрубочки к каждой из этих субъединиц присоединяется ГТФ (сравните с актином, когда используется АТФ), и мономеры полимеризуются, образуя цепочку. Ее называют протофиламентом. Потом 13 таких цепочек выстраиваются параллельно и получившийся пласт белка замыкается в трубочку (рис. 6).

Микротрубочки, как и микрофиламенты, характеризуются динамической нестабильностью. Они так же обладают плюс- и минус-концами, но, в отличие от актиновых филаментов, не образуют сети. Микротрубочки всегда нуклеируются (начинают расти) от какой-либо жесткой опоры: от внутренних мембран (у Высших растений) или от центриолей (у Животных и многих других организмов), но никогда и от других микротрубочек. Соответственно, минус-конец прикреплен к опоре (тем самым он стабилизируется и перестает разбираться), а плюс-конец смотрит в цитоплазму (рис. 7).

Микротрубочки – это основные «мышцы» клеток. Именно они обеспечивают движение крупных органоидов, хромосом при делении клеток (рис. 8) и т.д. Микротрубочки также обеспечивают биение жгутиков и ресничек. Всем движением вдоль микротрубочек заведуют два семейства молекулярных моторов: динеины (всегда движутся в сторону минус-конца) и кинезины (обычно «идут» к плюс-концу, но есть исключения) (рис. 9).

Итак, мы рассмотрели цитоскелет – совокупность структур, которые у клеток являются аналогом скелета и мышц животных. Именно они выполняют две основных функции: опорную и локомоторную, и именно их возникновению эукариоты обязаны свои расцветом.

Читайте также: